Pertemuan 15 : Presentasi Tugas Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

KIMIA ORGANIK II

Pertemuan 15 : Presentasi Tugas Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

    Terimakasih telah berkunjung di blog ini J

    Dalam kesempatan kali ini , saya akan membahas tentang analisis pembentukan Struktur Sekunder dan tersier pada protein,sebelum menjelaskan lebih spesifik pada analisisnya ada baiknya kita kembali memahami tentang protein , struktur dan jenisnya :

    Protein adalah penyusun kurang lebih 50% berat kering organisme.Protein bukan hanya sekadar bahan-bahan simpanan atau bahan struktural, seperti karbohidrat dan lemak.Tetapi juga penting dalam fungsi kehidupan.

    Protein adalah senyawa organik yang tersusun atas karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen (O), Nitrogen (N) dan kadang-kadang Terkemuka zat Belerang (S), dan Fosfor (P). Protein merupakan makromolekul yang terdiri dari satu atau lebih polimer. Siapkan Polimer tersusun atas monomer yang di sebut asam amino.Masing-masing asam amino mengandung satu atom Karbon (C) yang menyatukan satu atom Hidrogen (H), satu gugus amin (NH2), satu gugus karboksil (-COOH), dan lain-lain (Gugus R).

     Peptida adalah ikatan antara gugus karboksil satu asam amino dengan gugus amin dari asam amino lain yang ada di sampingnya.Asam amino yang membentuk panjang protein ini disebut (Polipeptida) .Polipeptida di dalam tubuh manusia disintesis di dalam ribosom.Setelah disintesis, protein bernilai ”pematangan” menjadi protein yang lebih kompleks.

     Berdasarkan macam asam amino yang menyusun polipeptid, Protein dapat digolongkan menjadi3, Yaitu:

1.Protein Sempurna

     Protein sempurna adalah protein yang mengandung asam-asam amino lengkap, baik macam maupun respons.Contohnya kasein pada susu dan albumin pada putih telur.Pada kontemporer protein adalah Protein Sempurna

2.Protein Kurang Sempurna

     Protein kurang sempurna adalah protein yang mengandung asam amino, tetapi sedikit sedikit sedikit.Protein ini tidak dapat mencukupi kebutuhan pertumbuhan, namun hanya dapat mempertahankan kebutuhan jaringan yang sudah ada.Contohnya Protein lagumin pada kacang-kacangan dan Gliadin pada gandum.

3.Protein tidak Sempurna

     Protein tidak sempurna adalah protein yang tidak mengandung asam amino esensial.Protein ini tidak dapat mencukupi untuk pertumbuhan dan mempertahankan kehidupan yang telah ada.Contohnya Zein pada jagung dan beberapa protein yang berasal dari tumbuhan.

   Protein yang membangun tubuh disebut Protein Struktural sebagai protein yang bekerja sebagai enzim, antibodi atau hormon sebagai Protein Fungsional.

Protein struktural pada umumnya bersenyawa dengan zat lain di dalam tubuh makhluk hidupKontoh protein struktural antara lain nukleoprotein yang terdapat di dalam sel dan lipoprotein yang ada di dalam membran sel.Ada juga protein yang tidak bersenyawa dengan komponen struktur tubuh, tetapi sebagai dalam sel-sel makhluk hidup.Contoh protein seperti ini adalah protein pada sel telur ayam, burung, kura-kura dan penyu.

Semua jenis protein yang kita makan akan dicerna di dalam saluran menjadi zat yang siap diserap di usus halus, yaitu asam amino-asam. Asam amino-asam amino yang dihasilkan dari proses, untuk:

·         Bahan dalam sintesis subtansi seperti hormon, zat antibodi, dan organel sel lainnya

·         Perbaikan, pertumbuhan dan pemeliharaan struktur sel, jaringan dan organ tubuh

·         Sebagai sumber energi, setiap gramnya akan menghasilkan 4,1 kalori.

·         Atur dan melaksakan metabolisme tubuh, misalnya sebagai enzim (protein aktif dan membebaskan pada reaksi kimia)

·         Menjaga keseimbangan asam basa dan keseimbangan cairan tubuh.Sebagai senyawa penahan / bufer, protein dalam mempertahankan pH cairan tubuh.

·         Sebagai zat cairan dalam cairan tubuh, protein membantu dalam mempertahankan tekanan di dalam tubuh sekat-sekat rongga tubuh.

·         Membantu tubuh dalam menghancurkan atau menetralkan zat-zat yang masuk ke dalam tubuh.

·         Kekurangan protein di dalam tubuh dapat menyebabkan beberapa penyakit.Seperti kwashiorkor, anemia, radang kulit, dan busung lapar yang disebut juga hongeroedem.Karena repres edema (pembengkakan organ karena kandungan cairan yang berlebihan) pada tubuh.

STRUKTUR PROTEIN

1.      Primer

   Linderstrøm – Lang dan rekan kerjanya (1959) adalah yang pertama kali mengenali tingkat struktural organisasi dalam suatu protein. Mereka memperkenalkan

     istilah struktur primer, sekunder, dan tersier. Struktur utama mengacu pada urutan asam amino yang membentuk protein tertentu.Jumlah, sifat kimia, dan susunan berurutan dari asam amino dirantai protein menentukan struktur yang khas dan memberikan karakteristikyang menentukan perilaku kimianya. Meski kebanyakan proteinurutan telah ditetapkan oleh analisis urutan asam amino langsung,sebagian besar sekuens primer dideduksi secara langsungdari urutan DNA. Seringkali, satu metode berfungsi untuk mengkonfirmasi yang lain.Ikatan kovalen yang menghubungkan asam amino bersama disebut peptidaobligasi. Digambarkan pada Gambar 2.2, ikatan peptida dibentuk oleh suatu reaksiantara a-NH3+ kelompok satu asam amino dan kelompok a-COO-

     asam amino lainnya. Satu molekul air dihilangkan setiap peptidabentuk ikatan. Tulang punggung polipeptida hanyalah larik yang diurutkan linearunit asam amino dimasukkan ke dalam rantai polipeptida. Semua proteindan polipeptida memiliki urutan linear yang mendasar ini dan di sampingmodifikasi pada asam amino, hanya berbeda dalam jumlahasam amino yang dihubungkan bersama dalam rantai dan dalam urutan di manaberbagai asam amino terjadi pada rantai polipeptida. Tambahanikatan kovalen, ditemukan terutama pada protein disekresikan dan permukaan sel,adalah ikatan disulfida (juga disebut ikatan S-S) antara residu sistein.

Ikatan ini stabil pada pH fisiologis tanpa adanya reduktandan oksidan.

2.      Sekunder

     Rantai polipeptida dari sebuah protein dilipat menjadi 3 dimensi tertentu struktur yang menghasilkan konformasi unik protein. Sekunderstruktur mengacu pada susunan struktural lokal reguler yang ditemukan dalam protein yang bisa disebut sebagai unit lipat independen. Sekunder struktur ditentukan oleh interaksi kimia (terutama hidrogen bonding) residu asam amino dengan asam amino lainnya dalam jarak dekat.Struktur sekunder dapat diidentifikasi sebagai substruktur, biasanya a-heliks dan b-struktur. A-helix, ditunjukkan pada Gambar 2.4, adalah a struktur sekunder umum dalam protein. Heliks dicirikan oleh nada mereka (naik per sisa), periode (jumlah residu per giliran),wenangan (kanan atau kiri), dan diameter. Tipikal a-helix benar

     diserahkan dengan pitch 1,5Å dan periode 3,6 residu per giliran. Semua rantai samping menunjuk jauh dari heliks. Panjang per giliran adalah 5,4 angstrom atau 1,5 angstrom per residu. Mengabaikan rantai samping, yanga-helix memiliki diameter sekitar 6 angstrom. Diameter dari a-helix cukup kecil sehingga strukturnya lebih seperti terisi silinder dari mata air terbuka (Cohen, 1993). Panjang heliks a bervariasi dalam protein, tetapi rata-rata, ada ~ 10 residu per helikssegmen. Secara teoritis, heliks bisa saja kanan atau kiri. Namun, heliks yang terdiri dari asam-asam amino tidak pernah kidal. Jika tangan kanan helix adalah tangga spiral dan Anda sedang mendaki, itu pegangan tangga akan berada di sisi kanan Anda. Beberapa asam aminotidak menyesuaikan diri dengan heliks sedangkan yang lain mengarah ke heliks pembentukan.

     Protein umumnya dibangun dari kombinasi sekunder elemen struktur, a-helices dan b-sheets, dihubungkan oleh daerah loop dari berbagai panjang. Elemen struktural sekunder bergabung dengan cara itu hasil dalam pembentukan inti hidrofobik yang stabil. Mereka sering diatur dalam motif, sederhana, super-sekunder yang umum terjadi elemen dengan pengaturan geometrik yang khas. Sekunder elemen struktur dan motif bergabung untuk membentuk domain. Domain adalah bagian dari rantai polipeptida yang dapat melipat secara independen menjadi stabil

3.      Tersier

Menguraikan jalur di mana protein yang tidak terstruktur secara spontan lipat ke bentuk fungsional asli mereka telah menjadi tujuan utama ahli kimia protein sejak sebelum kertas tengara Anfinsen (1973). Itu rutan protein yang ada telah dipilih melalui evolusi tidak hanya mengadopsi struktur 3 dimensi fungsional setelah dilipat tetapijuga untuk mengoptimalkan proses pelipatan protein baik secara temporal maupun spasial,mengingat kendala konteks seluler. Upaya untuk memahami struktur rumit dari polipeptida sangat disederhanakan dengan menyadari bahwa banyak struktur 3-dimensi (tersier) yang rumit dapat digambarkan sebagai perakitan struktural sekunder reguler elemen. Struktur tersier adalah pengaturan intramolekul dari struktur sekunder unit lipat independen terhadap masing-masing lain. Organisasi 3-dimensi dari beberapa ratus polipeptida

rantai telah diungkapkan oleh kristalografi dan magnet nuklir spektroskopi resonansi. Tingkat organisasi ini ditentukan oleh interaksi nonkovalen antara heliks dan b-struktur bersama dengan interaksi sisi-rantai dan tulang punggung yang unik untuk diberikan protein. Struktur tersier dapat disimpulkan dari analisis pengepakan elemen struktural sekunder ini. Penting untuk yang tersierstruktur adalah keseimbangan yang halus antara banyak antar16 non-kovalen Bab 2 Struktur Protein GAMBAR 2.6 Melipatgandakan rantai protein dalam air. Segmen hidrofobik (daerah yang diarsir) mengatur ulang untuk membentuk inti kompak yang dikelilingi oleh hidrofilik bagian. (Dicetak ulang dari Fletterick et al, 1985 dengan izin). aksi: daerah hidrofobik yang dibentuk oleh kelompok R nonpolar

asam amino; ionik; interaksi van der Waals; dan ikatan hidrogen. Ikatan disulfida adalah kekuatan utama karena mereka kemungkinan besar menstabilkan konformasi setelah lipat terjadi. Ikatan ini terbentuk secara spontan ketika

kelompok tiol yang tepat dibawa ke penjajaran sebagai hasil interaksi kooperatif dari kelompok R yang mengarah ke yang benar Melipat.

     Permasalahan :

1.      Seberapa besar peran polipeptida dan ikatan peptida dalam pembentukan struktur primer protein ?

2.      Jelaskan pengaruh hidrofilik dan hidrobofik dalam pembentukan struktur tersier protein ?

3.      Adakah kesamaan proses antara pembentukan struktur sekunder dan tersier suatu protein ?  jika ada tolong jelaskan !

4.      Jelaskan penyusun protein beserta fungsinya ?