Pertemuan 15 : Presentasi Tugas Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

KIMIA ORGANIK II

Pertemuan 15 : Presentasi Tugas Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein

    Terimakasih telah berkunjung di blog ini J

    Dalam kesempatan kali ini , saya akan membahas tentang analisis pembentukan Struktur Sekunder dan tersier pada protein,sebelum menjelaskan lebih spesifik pada analisisnya ada baiknya kita kembali memahami tentang protein , struktur dan jenisnya :

    Protein adalah penyusun kurang lebih 50% berat kering organisme.Protein bukan hanya sekadar bahan-bahan simpanan atau bahan struktural, seperti karbohidrat dan lemak.Tetapi juga penting dalam fungsi kehidupan.

    Protein adalah senyawa organik yang tersusun atas karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen (O), Nitrogen (N) dan kadang-kadang Terkemuka zat Belerang (S), dan Fosfor (P). Protein merupakan makromolekul yang terdiri dari satu atau lebih polimer. Siapkan Polimer tersusun atas monomer yang di sebut asam amino.Masing-masing asam amino mengandung satu atom Karbon (C) yang menyatukan satu atom Hidrogen (H), satu gugus amin (NH2), satu gugus karboksil (-COOH), dan lain-lain (Gugus R).

     Peptida adalah ikatan antara gugus karboksil satu asam amino dengan gugus amin dari asam amino lain yang ada di sampingnya.Asam amino yang membentuk panjang protein ini disebut (Polipeptida) .Polipeptida di dalam tubuh manusia disintesis di dalam ribosom.Setelah disintesis, protein bernilai ”pematangan” menjadi protein yang lebih kompleks.

     Berdasarkan macam asam amino yang menyusun polipeptid, Protein dapat digolongkan menjadi3, Yaitu:

1.Protein Sempurna

     Protein sempurna adalah protein yang mengandung asam-asam amino lengkap, baik macam maupun respons.Contohnya kasein pada susu dan albumin pada putih telur.Pada kontemporer protein adalah Protein Sempurna

2.Protein Kurang Sempurna

     Protein kurang sempurna adalah protein yang mengandung asam amino, tetapi sedikit sedikit sedikit.Protein ini tidak dapat mencukupi kebutuhan pertumbuhan, namun hanya dapat mempertahankan kebutuhan jaringan yang sudah ada.Contohnya Protein lagumin pada kacang-kacangan dan Gliadin pada gandum.

3.Protein tidak Sempurna

     Protein tidak sempurna adalah protein yang tidak mengandung asam amino esensial.Protein ini tidak dapat mencukupi untuk pertumbuhan dan mempertahankan kehidupan yang telah ada.Contohnya Zein pada jagung dan beberapa protein yang berasal dari tumbuhan.

   Protein yang membangun tubuh disebut Protein Struktural sebagai protein yang bekerja sebagai enzim, antibodi atau hormon sebagai Protein Fungsional.

Protein struktural pada umumnya bersenyawa dengan zat lain di dalam tubuh makhluk hidupKontoh protein struktural antara lain nukleoprotein yang terdapat di dalam sel dan lipoprotein yang ada di dalam membran sel.Ada juga protein yang tidak bersenyawa dengan komponen struktur tubuh, tetapi sebagai dalam sel-sel makhluk hidup.Contoh protein seperti ini adalah protein pada sel telur ayam, burung, kura-kura dan penyu.

Semua jenis protein yang kita makan akan dicerna di dalam saluran menjadi zat yang siap diserap di usus halus, yaitu asam amino-asam. Asam amino-asam amino yang dihasilkan dari proses, untuk:

·         Bahan dalam sintesis subtansi seperti hormon, zat antibodi, dan organel sel lainnya

·         Perbaikan, pertumbuhan dan pemeliharaan struktur sel, jaringan dan organ tubuh

·         Sebagai sumber energi, setiap gramnya akan menghasilkan 4,1 kalori.

·         Atur dan melaksakan metabolisme tubuh, misalnya sebagai enzim (protein aktif dan membebaskan pada reaksi kimia)

·         Menjaga keseimbangan asam basa dan keseimbangan cairan tubuh.Sebagai senyawa penahan / bufer, protein dalam mempertahankan pH cairan tubuh.

·         Sebagai zat cairan dalam cairan tubuh, protein membantu dalam mempertahankan tekanan di dalam tubuh sekat-sekat rongga tubuh.

·         Membantu tubuh dalam menghancurkan atau menetralkan zat-zat yang masuk ke dalam tubuh.

·         Kekurangan protein di dalam tubuh dapat menyebabkan beberapa penyakit.Seperti kwashiorkor, anemia, radang kulit, dan busung lapar yang disebut juga hongeroedem.Karena repres edema (pembengkakan organ karena kandungan cairan yang berlebihan) pada tubuh.

STRUKTUR PROTEIN

1.      Primer

   Linderstrøm – Lang dan rekan kerjanya (1959) adalah yang pertama kali mengenali tingkat struktural organisasi dalam suatu protein. Mereka memperkenalkan

     istilah struktur primer, sekunder, dan tersier. Struktur utama mengacu pada urutan asam amino yang membentuk protein tertentu.Jumlah, sifat kimia, dan susunan berurutan dari asam amino dirantai protein menentukan struktur yang khas dan memberikan karakteristikyang menentukan perilaku kimianya. Meski kebanyakan proteinurutan telah ditetapkan oleh analisis urutan asam amino langsung,sebagian besar sekuens primer dideduksi secara langsungdari urutan DNA. Seringkali, satu metode berfungsi untuk mengkonfirmasi yang lain.Ikatan kovalen yang menghubungkan asam amino bersama disebut peptidaobligasi. Digambarkan pada Gambar 2.2, ikatan peptida dibentuk oleh suatu reaksiantara a-NH3+ kelompok satu asam amino dan kelompok a-COO-

     asam amino lainnya. Satu molekul air dihilangkan setiap peptidabentuk ikatan. Tulang punggung polipeptida hanyalah larik yang diurutkan linearunit asam amino dimasukkan ke dalam rantai polipeptida. Semua proteindan polipeptida memiliki urutan linear yang mendasar ini dan di sampingmodifikasi pada asam amino, hanya berbeda dalam jumlahasam amino yang dihubungkan bersama dalam rantai dan dalam urutan di manaberbagai asam amino terjadi pada rantai polipeptida. Tambahanikatan kovalen, ditemukan terutama pada protein disekresikan dan permukaan sel,adalah ikatan disulfida (juga disebut ikatan S-S) antara residu sistein.

Ikatan ini stabil pada pH fisiologis tanpa adanya reduktandan oksidan.

2.      Sekunder

     Rantai polipeptida dari sebuah protein dilipat menjadi 3 dimensi tertentu struktur yang menghasilkan konformasi unik protein. Sekunderstruktur mengacu pada susunan struktural lokal reguler yang ditemukan dalam protein yang bisa disebut sebagai unit lipat independen. Sekunder struktur ditentukan oleh interaksi kimia (terutama hidrogen bonding) residu asam amino dengan asam amino lainnya dalam jarak dekat.Struktur sekunder dapat diidentifikasi sebagai substruktur, biasanya a-heliks dan b-struktur. A-helix, ditunjukkan pada Gambar 2.4, adalah a struktur sekunder umum dalam protein. Heliks dicirikan oleh nada mereka (naik per sisa), periode (jumlah residu per giliran),wenangan (kanan atau kiri), dan diameter. Tipikal a-helix benar

     diserahkan dengan pitch 1,5Å dan periode 3,6 residu per giliran. Semua rantai samping menunjuk jauh dari heliks. Panjang per giliran adalah 5,4 angstrom atau 1,5 angstrom per residu. Mengabaikan rantai samping, yanga-helix memiliki diameter sekitar 6 angstrom. Diameter dari a-helix cukup kecil sehingga strukturnya lebih seperti terisi silinder dari mata air terbuka (Cohen, 1993). Panjang heliks a bervariasi dalam protein, tetapi rata-rata, ada ~ 10 residu per helikssegmen. Secara teoritis, heliks bisa saja kanan atau kiri. Namun, heliks yang terdiri dari asam-asam amino tidak pernah kidal. Jika tangan kanan helix adalah tangga spiral dan Anda sedang mendaki, itu pegangan tangga akan berada di sisi kanan Anda. Beberapa asam aminotidak menyesuaikan diri dengan heliks sedangkan yang lain mengarah ke heliks pembentukan.

     Protein umumnya dibangun dari kombinasi sekunder elemen struktur, a-helices dan b-sheets, dihubungkan oleh daerah loop dari berbagai panjang. Elemen struktural sekunder bergabung dengan cara itu hasil dalam pembentukan inti hidrofobik yang stabil. Mereka sering diatur dalam motif, sederhana, super-sekunder yang umum terjadi elemen dengan pengaturan geometrik yang khas. Sekunder elemen struktur dan motif bergabung untuk membentuk domain. Domain adalah bagian dari rantai polipeptida yang dapat melipat secara independen menjadi stabil

3.      Tersier

Menguraikan jalur di mana protein yang tidak terstruktur secara spontan lipat ke bentuk fungsional asli mereka telah menjadi tujuan utama ahli kimia protein sejak sebelum kertas tengara Anfinsen (1973). Itu rutan protein yang ada telah dipilih melalui evolusi tidak hanya mengadopsi struktur 3 dimensi fungsional setelah dilipat tetapijuga untuk mengoptimalkan proses pelipatan protein baik secara temporal maupun spasial,mengingat kendala konteks seluler. Upaya untuk memahami struktur rumit dari polipeptida sangat disederhanakan dengan menyadari bahwa banyak struktur 3-dimensi (tersier) yang rumit dapat digambarkan sebagai perakitan struktural sekunder reguler elemen. Struktur tersier adalah pengaturan intramolekul dari struktur sekunder unit lipat independen terhadap masing-masing lain. Organisasi 3-dimensi dari beberapa ratus polipeptida

rantai telah diungkapkan oleh kristalografi dan magnet nuklir spektroskopi resonansi. Tingkat organisasi ini ditentukan oleh interaksi nonkovalen antara heliks dan b-struktur bersama dengan interaksi sisi-rantai dan tulang punggung yang unik untuk diberikan protein. Struktur tersier dapat disimpulkan dari analisis pengepakan elemen struktural sekunder ini. Penting untuk yang tersierstruktur adalah keseimbangan yang halus antara banyak antar16 non-kovalen Bab 2 Struktur Protein GAMBAR 2.6 Melipatgandakan rantai protein dalam air. Segmen hidrofobik (daerah yang diarsir) mengatur ulang untuk membentuk inti kompak yang dikelilingi oleh hidrofilik bagian. (Dicetak ulang dari Fletterick et al, 1985 dengan izin). aksi: daerah hidrofobik yang dibentuk oleh kelompok R nonpolar

asam amino; ionik; interaksi van der Waals; dan ikatan hidrogen. Ikatan disulfida adalah kekuatan utama karena mereka kemungkinan besar menstabilkan konformasi setelah lipat terjadi. Ikatan ini terbentuk secara spontan ketika

kelompok tiol yang tepat dibawa ke penjajaran sebagai hasil interaksi kooperatif dari kelompok R yang mengarah ke yang benar Melipat.

     Permasalahan :

1.      Seberapa besar peran polipeptida dan ikatan peptida dalam pembentukan struktur primer protein ?

2.      Jelaskan pengaruh hidrofilik dan hidrobofik dalam pembentukan struktur tersier protein ?

3.      Adakah kesamaan proses antara pembentukan struktur sekunder dan tersier suatu protein ?  jika ada tolong jelaskan !

4.      Jelaskan penyusun protein beserta fungsinya ?

    

Pertemuan 14 : Reaksi-Reaksi Spesifik Pada Nukleotida

KIMIA ORGANIK II

Pertemuan 14 : Reaksi-Reaksi Spesifik Pada Nukleotida

    Baiklah , pada kesempatan kali ini kita akan membahas lebih dalam tentang Reaksi Nukleotida , sebelum kita memahami reaksi nukleotida ada baiknya kita mengetahui dulu pengertian dari nukleotida itu sendiri .

·         Pengertian Nukleotida

           Nukleotida adalah bahan penyusun dua makromolekul penting (asam nukleat) dalam organisme yang disebut DNA dan RNA. Mereka adalah bahan genetik dari proses dan tanggung jawab untuk masalah genetik dari generasi ke generasi. Selanjutnya, mereka yang penting untuk mengendalikan dan mempertahankan fungsi sel. Selain dua makromolekul ini, ada nukleotida lain. Misalnya, ATP (Adenosine tri fosfat) dan GTP yang penting untuk menyimpan energi. NADP dan FAD merupakan nukleotida, yang bertindak sebagai kofaktor. Nukleotida seperti CAM (siklik adenosin monofosfat) sangat penting untuk jalur sel.

          Sebuah nukleotida terdiri dari tiga unit. Ada sebuah molekul gula pentosa, basa nitrogen dan gugus fosfat. Menurut jenis molekul adalah gula pentosa, basa nitrogen dan jumlah gugus fosfat, nukleotida dapat berbeda. Misalnya, dalam DNA, ada gula deoksiribosa dan RNA, ada gula ribosa. Ada untuk dua kelompok basa nitrogen sebagai piridin dan pirimidin. Pirimidin adalah heterosiklik kecil, aromatik, dan cincin beranggota enam yang mengandung nitrogen pada posisi 1 dan 3. Sitosin, timin, dan urasil adalah contoh untuk basa pirimidin. Basa purin yang jauh lebih besar dari pirimidin. Selain cincin aromatik heterosiklik, mereka memiliki cincin imidazol.

       Nukleotida pada ADN akan berikatan satu sama lain yang menyediakan rantai panjang yang memiliki berpasangan. Karena itu ADN sering disebut rantai ganda polinukleotida yang membentuk doublehelix (pita terpilin). Pada ARN nukleotida dan berikatan satu sama lain membentuk rantai polinukleotida tetapi ukuran pendek dan hanya rantai tunggal.

• Perbedaan Asam Amino dan nukleotida?

1. asam amino adalah bahan penyusun protein dan nukleotida adalah bahan penyusun asam nukleat.

2. Asam amino memiliki unsur C, H, O, N, S. Nukleotida memiliki C, H, O, N, P

3. Asam amino adalah molekul sederhana sedangkan nukleotida adalah kombinasi dari kelompok 3 kelompok.

4. Asam amino yang penting dalam protein sintetik, sedangkan nukleotida dalam sel memiliki berbagai fungsi selain membuat DNA dan RNA.

• Jenis Nukleotida

     Ketika nukleotida dipolimerisasikan, atau bersama-sama, mereka membentuk asam nukleat, seperti DNA atau RNA. Setiap fosfat nukleotida yang telah bergabung dengan gula lain, membentuk tulang punggung gula-fosfat dengan basa nitrogen berlipat di samping.

     Sebuah nukleosida \ adalah bagian dari nukleotida yang hanya terbuat dari gula dan basa. Jadi kita bisa berbicara tentang nukleotida sebagai nukleosida ditambah fosfat:

a) Sebuah monofosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencerminkan satu fosfat.

b) Sebuah difosfat nukleosida adalah nukleotida yang lengkap dua fosfat.

c) Sebuah trifosfat nukleosida adalah nukleotida yang memperbaiki tiga fosfat.

• Nukleotida dan asam nukleat

1.      Komponen Nukleotida dan Asam Nukleat

 Ada tiga komponen utama penyusun nukleotida dan asam nukleat, yaitu :

a)      basa nitrogen, terdiri dari dua senyawa induk yaltu purin (adenin dan guanin) dan pirimidin (timin, sitosin dan urasil)

b)      gula pentosa, dapat berupa ribosa dan deoksiribosa, atom C-1 mengikat basa nitrogen dengan ikatan glikosil

c)      gugus fosfat, teresterifikasi pada atom C-5 pentosa

2. Struktur asam nukleat oleh sifat-sifat basa nukleotidanya:

a) Purin dan pirimidin merupakan komponen yang memiliki kemampuan untuk berkonjugasi, hal ini yang mempengaruhi kemampuan tersebut pada pH yang bervariasi. Misal, urasil pH 7 akan terbebas dengan struktur Iaktam, sedang pH yang rendah gaji bentuk Iainnya.

b) Semua basa N pada asam nukleat menyerap cahaya pada panjang gelombang sekitar 260 nm.

c) Basa purin dan pinmidin bersifat hidrofobik dan relatif tidak larut dalam air pada pH sel (mendekati netral). Pada pH alkalis atau asam, basa N tersebut bermuatan dan kelarutannya dalam udara akan meningkat.

d) Sifat hidrofobik pada basa N menyebabkan kecenderungan untuk tarik antara basa N melalui ikatan Van der Waals dan dipole-dipole. Hal ini sangat penting untuk menjaga struktur tiga dimensi asam nukleat.

e) Adanya ikatan antara basa N dari asam nukleat akan menyebabkan penyerapan gelombang panjang yang relatif lebih rendah dan pada solusi nukleotida bebas dengan konsentrasi yang sama. Sifat ini disebut sebagai efek hipokromik.

f) Gugus fungsional yang terpenting pada basa N adalah cincin N, gugus karbonil dan gugus eksosiklik amino.

g) Ikatan hidrogen yang terkait gugus amno dan karbonil juga merupakan interaksi basa N yang penting. Pola ikatan yang penting yang ditemukan oleh Watson dan Crick (1953) itu Adenin akan berikatan dengan Timin atau Urasil, sedangkan Guanin akan berikatan dengan Sitosin. Ikatan yang membentuk pasarigan basa yang spesifik yang memungk / nkan terjadfnya proses dupilkasi informasi genetik melaui sintesa jarang nukleat baru yang komplemenn dengan rantai asam nukleat yang lama

• Fungsi lain nukleotida

Nukleotida memiliki beberapa peran yaitu:

a) merupakan komponen yang kaya energi yang sangat diperlukan dalam proses metabolisme (ATP, ADP)

b) sebagai sinyal kimiawi yang menghubungkan respon terhadap hormon dan stimulus dan luar sel (cAMP)

c) komponen struktural dan beberapa koenzim (NAD, NADH)

Permasalahan:

1. Jelaskan karakteristik dari nukleotida dan perbedaannya dengan asam nukleat?

2. Mengapa nukleotida berperan penting dalam DNA dan RNA?

3. Apa yang terjadi jika nukleotida tidak berperan dengan efektif?

Pertemuan 13 : Penentuan Stereokimia Pada Monosakarida

   Kimia Organik II

Pertemuan 13 : Presentasi Tugas Penentuan Stereokimia pada Monosakarida

 Monosakarida merupakan golongan karbohidrat yang paling sederhana dan tidak dapat dihidrolisis lebih lanjut, Satuan karbohidrat yang paling sederhana dengan rumus C_nH_2nO_n dimana n = 3 – 8 C₃H₆O₃ : triosa C₄H₈O₄ : tetrosa dan seterusnya.

Suatu monosakarida dikenali dari jumlah atom karbon yang dikandungnya yaitu ( triosa,tetrosa,pentosa dan heksosa , dll ).monosakarida yang paling banyak dijumpai dalam makanan adalah heksosa (glukosa dan fruktosa)

     Monosakarida Sering digambarkan sebagai diagram fischer,dan ditandai dengan D atau L.Penandaan ini jangan dikacaukan dengan lambang D dan L yang menandai arah perputaran bidang cahaya terpolarisasi. Penandaan D dan L menunjukkan hubungan karbohidrat terhadap struktur D- atau L-gliseraldehida 

Sifat Fisik Monosakarida

·         Suatu Padatan kristal tidak berwarna

·         Dapat Larut dalam air  ikatan hydrogen

·         Sedikit larut dalam alcohol

·         Tidak larut dalam eter, kloroform, benzene

·         Rasanya manis.

Contoh Monosakarida                       

·         Fruktosa

·         glukosa

·         xylosa

galaktosa 

Penentuan Stereokimia

     Stereokimia Merupakan studi mengenal molekul-molekul dalam ruang tiga dimensi, yaitu bagaimana posisi relatif terhadap yang lain. Artinya, posisi atom sama tetapi arahnya berbeda atau arah orientasinya berbeda.

     Stereokimia ini sangat penting.sebuah struktur yang memiliki rumus molekul hanya karena susunannya yang berbeda akan menghasilkan fungsi yang berbeda pula, hal ini sering terjadi di dunia kesehatan. pada produk hasil sintesis

Stereokimia MonoSakarida

1.      Stereokimia Proyeksi Fischer (rantai lurus / linier)

2.      Stereokimia Struktur Haworth (siklik / cincin sederhana)

3.      Stereokimia kursi konformasi

contoh monosakarida :

PERMASALAHAN :

1. Apa yang menyebabkan suatu stereokimia bisa memiliki perbedaan notasi yaitu notasi D dan notasi L, dan apa perbedaan dari kedua notasi ini…

2. Tolong anda jelaskan mengenai proyeksi Haworth...

3. Struktur monosakarida ada yang ditulis dalam bentuk rantai lurus adapula dalam bentuk cincin. Pada keadaan bagimana suatu monosakarida memiliki rantai lurus dan rantai bentuk cincin, jelaskan…

Pertemuan 12 : Reaksi Reaksi Spesifik Pada Protein

     

PENDAHULUAN

    

    Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat hubungannya dengan proses-proses kehidupan. Nama protein berasal dari bahasa Yunani (Greek) proteus yang berarti “yang pertama” atau “yang terpenting”. Seorang ahli kimia Belanda yang bernama Mulder, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung nitrogen dan menamakannya protein, terdiri dari satuan dasarnya yaitu asam amino (biasa disebut juga unit pembangun protein). Molekul protein tersusun dari satuan-satuan dasar kimia yaitu asam amino. Dalam molekul protein, asam-asam amino ini saling berhubunghubungan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida (CONH). Satu molekul protein dapat terdiri dari 12 sampai 18 macam asam amino dan dapat mencapai jumlah ratusan asam amino. 

    Dalam proses pencernaan, protein akan dipecah menjadi satuansatuan dasar kimia. Protein terbentuk dari unsur-unsur organik yang hampir sama dengan karbohidrat dan lemak yaitu terdiri dari unsur karbon (C), hidrogen (H), dan oksigen (O), akan tetapi ditambah dengan unsur lain yaitu nitrogen (N). Molekul protein mengandung pula fosfor, belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga.

Beberapa ciri molekul protein antara lain:

1. Berat molekulnya besar, hingga mencapai ribuan bahkan jutaan sehingga merupakan suatu makromolekul.

2. Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino, asam amino tersebut  berikatan secara kovalen satu dengan yang lainnya dalam variasi urutan yang bermacam-macam membentuk suatu rantai polipeptida.

3. Ada ikatan kimia lainnya

Ikatan kimia lainnya mengakibatkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein, sebagai contohnya yaitu ikatan hidrogen dan ikatan ion.

4. Struktur tidak stabil terhadap beberapa faktor, antara lain, pH,  radiasi, temperatur, dan pelarut organik.

IKATAN PEPTIDA

       Ikatan ini ada ketika gugus karboksil dari satu molekul asam amino bereaksi dengan gugus amino dari molekul asam amino lainnya, menyebabkan pelepasan molekul air (H20). Pembentukan ikatan ini membutuhkan energy yang berasal dari ATP (adenosine trifosfat). Dua asam amino membentuk dipeptide melalui ikatan ini melalui proses kondensasii. Pada peristiwa kondensasi, dua asam amino saling mendekati, sisi asam dari satu dating mendekati sisi asam amino (basa) dari yang lain. Salah satu asam amino kehilangan hydrogen dan oksigen dari gugus karboksil (COOH) dan asam amino yang lainnya kehilangan hydrogen dari gugus amino (NH2). 

        Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion atau molekul tertentu dari satu organ ke organ lain melalui aliran darah. Yang termasuk golongan ini antara lain: Hemoglobin pengangkut oksigen, dan Lipoprotein pengangkut lipid. Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk structural sel jaringan dan memberi kekuatan pada jaringan. Yang termasuk golongan ini adalah elastin, fibrin, dan keratin. Golongan protein enzim berperan pada biokatalisator dan pada umumnya mempunyai bentuk globular. Protein enzim ini mempunyai sifat yang khas, karena hanya bekerja pada substrat tertentu. Protein Hormon adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin membantu mengatur aktifitas metabolisme didalam tubuh.

PERMASALAHAN :

1. Apa yang menyebabkan protein sangat berguna bagi tubuh manusia…

2. Tolong jelaskan apa yang dimaksud dengan ikatan peptide dan bagaimana ikatan tersebut bisa terbentuk…

3. Bisakah suatu ikataan peptide diputuskan, jika bisa tolong jelaskan bagaimana prosesnya dan jika tidak jelaskan alasannya…

Pertemuan 11 : Presentasi Tugas Analisis Kondisi dan Produk Reaksi-Reaksi senyawa organometalik

KIMIA ORGANIK II

Pertemuan 11 : Presentasi Tugas Analisis Kondisi dan Produk Reaksi-Reaksi senyawa organometalik

     Senyawa organometalik adalah ilmu yang mempelajari senyawa kimia yang terdiri dari ikatan karbon dengan logam. Senyawa organometalik disebut juga sebagai organo-anorganik atau metalo-organik dan metalorganik. Contoh senyawa organometalik adalah nikel tetrakarbonil dan ferocena yang merupakan senyawa organic dengan logam transisi.

     Senyawa organik yang menggabungkan ikatan karbon-logam disebut senyawa organologam. Senyawa tersebut telah dikenal dan dipelajari selama hampir 200 tahun, dan sifat uniknya telah banyak digunakan untuk mempengaruhi transformasi sintetis. Tergantung pada potensi reduksi logam, reaktivitas senyawa organologam sangat bervariasi, yang paling reaktif membutuhkan suhu rendah hingga sedang dan kondisi lembam (atmosfer dan pelarut) untuk persiapan dan penggunaan. Secara umum, reaktivitas sejajar dengan karakter ionik ikatan karbon-logam, yang dapat diperkirakan dari pergeseran proton dan karbon kimia dari turunan metil.

         Reaksi yang terjadi pada organologam bisa dibilang sangat kompleks. Sebabkan reaksi-reaksi ligan organik dan bagaimana ligan tersebut berikatan dengan atom logam. Aplikasi yang organologam yang paling penting adalah sebagai katalis. Seperti contohnya kita memiliki senyawa organik A dan B, dimana kita berkeinginan untuk bisa mengolah karbon milik A dan B. Agar kedua senyawa tersebut dapat bergabung maka diperlukanlah suatu katalis organologam dimana dia akan melakukan berbagai macam reaksi sampai senyawa A dan B bisa bergabung dan katalis Itu sendiri akan melepaskan diri.

    Reaksi Grignard adalah reaksi kimia organolog di mana alkil - atau Aril-magnesium halides (reagen Grignard) meningkatkan gugus karbonil Aldehida atau keton. Reaksi ini adalah alat yang penting untuk pembentukan ikatan antar karbon. Reaksi Halida organik dengan magnesium bukan reaksi Grignard, tetapi menyediakan peraksi Grignard. Pereaksi Grignard memiliki rumus umum RMgX dimana X adalah sebuah halogen

   Carbonion adalah basa yang sangat kuat. Oleh karena itu mereka terprotonasi bahkan oleh basa lemah, seperti air dan alkohol. Dengan cara ini, alkil halida diubah menjadi alkana. Senyawa organologam, pertama-tama, disintesis melalui perlakuan alkil halida dengan logam, seperti litium atau magnesium. Hidrolisis kemudian menghasilkan alkana yang sesuai.

     Karena gugus alkil nukleofilnya, senyawa organologam dapat mengalkilasi elektrofil, seperti senyawa karbonil, alkil halida, atau epoksida.

    Pembukaan cincin oksida nukleofil yang menghasilkan butanol, misalnya, dapat dideteksi dalam reaksi etilmagnesium bromida dengan etilena oksida.

      Senyawa organologam dari logam lain dapat dibuat melalui transmetasi. Senyawa organologam yang hampir tidak tersedia melalui metode lain dapat diperoleh dengan cara ini. Konversi senyawa organologam yang mudah diakses, seperti senyawa Grignard, dengan halida logam lain dalam transmetasi mengarah ke pertukaran substituen alkil untuk halida. Reaksi tersebut mengharuskan bahwa logam halida, yang harus diubah menjadi senyawa organologam, menampilkan elektronegativitas yang lebih tinggi daripada logam dari senyawa organologam yang digunakan. Gugus alkil dari senyawa Grignard (EN dari Mg adalah 1,2) dapat ditransfer ke kadmium (EN dari Cd adalah 1,5), meskipun ini tidak berlaku untuk natrium (EN Na adalah 1,0), misalnya. Jika ada perbedaan sepele yang dapat dipahami dalam elektronegativitas, reaksi tidak berkembang dengan baik, karena ini adalah reaksi kesetimbangan.

    

Reaksi Grignard

 1. Reaksi Penyisipan

      Reaksi penyisipan merupakan suatu reaksi yang menyisipkan suatu molekul ke dalam suatu organologam. Molekul yang menyisip kedalam senyawa organologam ini dapat berperan sebagai 1,1 insertion dan 1,2 insertion, kedua hal ini merupakan suatu referensi bagaimana susunan ini sama dengan satu atom untuk mengikat logam dan ligan (1, 1 penyisipan) atau molekul yang memiliki dua atom yang satu ikatan logam sedangkan atom lain mengikat ligan (1,2 sisipan). Contoh reaksi insertion dapat ditunjukan dari siklus reaksi dibawah ini (reaksi penyisipan di dalam kotak).

     Pada reaksi diatas dapat dijelaskan senyawa HNi (CO) 2Cl direaksikan dengan senyawa RCH = CH2 maka senyawa RCH = CH2 akan menyisip logam dengan atom H. Reaksi ini merupakan 1,2 sisipan, dimana ada dua atom C pada zat ini, satu atom C binding logam Ni dan atom C yang lain mengikat H, akibatnya ikatan rangkap pada molekul RCH = CH2 berubah menjadi elektron karena elektronnya dipakai untuk mengikat logam dan atom H.

                                                                         

2. Penyisipan Karbonil (Alkil Migrasi)

     Reaksi penyisipan karbonil pada perintah sama seperti penyisipan biasanya (1,1 sisipan dan 1,2 sisipan), tapi yang ada disini adalah yang masuk logam dan ligan adalah molekul karbonil (CO). Mekanisme reaksi dari penyisipan karbonil ada tiga, yaitu penyisipan secara langsung, migrasi karbonil, dan debit alkil.

3. Penghapusan Hidrida

    Reaksi eliminasi hidrida ini yang sering ditemui adalah reaksi β-eliminasi yang merupakan suatu reaksi transfer atom H pada suatu ligan alkil (pada ligan posisi β terhadap logam) ke logam. Reaksi ini dapat menyebabkan murahnya bilangan oksidasi dan bilangan. Proses transfer atom H pada alkil posisi β ini terjadi. Contoh reaksi ini adalah pada siklus Wacker. Pada siklus ini ada reaksi β-hibrid-eliminasi (dalam kotak).

    Pada reaksi diatas dinamakan reaksi β-hidrid-eliminasi karena pada atom A, atom H yang bergantung pada atom O (pada gugus OH posisi β terhadap logam), ditransfer menuju ke logam Pd. Pada contoh reaksi ini ternyata reaksi β-hidrid-eliminasi tidak hanya atom H milik alkil posisi β, bisa juga dari atom H dari gugus hidroksil (OH) pada posisi β. Atom H yang ditransfer ke logam Pd diakibatkan dari dua menjadi tiga. Hasil akhir dari reaksi ini adalah terbentuknya molekul B.    

Permasalahan :

1.      Mengapa reaksi yang terjadi pada organologam bisa dibilang sangat kompleks ?

2.      Bagaimana cara mengubah alkil halida menjadi Alkana ?

3.      Jelaskan apa saja yang mempengaruhi reaksi penyisipan ?

4.      Mengapa peran karbonion sangat penting dalam reaksi-reaksi organologam ?