KIMIA ORGANIK II
Pertemuan 15 :
Presentasi Tugas Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada
Protein
Terimakasih telah berkunjung di blog ini J
Dalam kesempatan kali ini , saya akan
membahas tentang analisis pembentukan Struktur Sekunder dan tersier pada
protein,sebelum menjelaskan lebih spesifik pada analisisnya ada baiknya kita
kembali memahami tentang protein , struktur dan jenisnya :
Protein adalah
penyusun kurang lebih 50% berat kering organisme.Protein bukan hanya sekadar
bahan-bahan simpanan atau bahan struktural, seperti karbohidrat dan
lemak.Tetapi juga penting dalam fungsi kehidupan.
Protein
adalah senyawa organik yang tersusun atas karbon (C), Hidrogen (H), Oksigen
(O), Nitrogen (N) dan kadang-kadang Terkemuka zat Belerang (S), dan Fosfor (P).
Protein merupakan makromolekul yang terdiri dari satu atau lebih polimer.
Siapkan Polimer tersusun atas monomer yang di sebut asam amino.Masing-masing
asam amino mengandung satu atom Karbon (C) yang menyatukan satu atom Hidrogen
(H), satu gugus amin (NH2), satu gugus karboksil (-COOH), dan lain-lain (Gugus
R).
Peptida adalah ikatan antara gugus
karboksil satu asam amino dengan gugus amin dari asam amino lain yang ada di
sampingnya.Asam amino yang membentuk panjang protein ini disebut (Polipeptida)
.Polipeptida di dalam tubuh manusia disintesis di dalam ribosom.Setelah
disintesis, protein bernilai ”pematangan” menjadi protein yang lebih kompleks.
Berdasarkan macam asam amino yang menyusun
polipeptid, Protein dapat digolongkan menjadi3, Yaitu:
1.Protein
Sempurna
Protein sempurna adalah protein yang
mengandung asam-asam amino lengkap, baik macam maupun respons.Contohnya kasein pada
susu dan albumin pada putih telur.Pada kontemporer protein adalah Protein
Sempurna
2.Protein
Kurang Sempurna
Protein kurang sempurna adalah protein
yang mengandung asam amino, tetapi sedikit sedikit sedikit.Protein ini tidak
dapat mencukupi kebutuhan pertumbuhan, namun hanya dapat mempertahankan
kebutuhan jaringan yang sudah ada.Contohnya Protein lagumin pada
kacang-kacangan dan Gliadin pada gandum.
3.Protein
tidak Sempurna
Protein tidak sempurna adalah protein yang
tidak mengandung asam amino esensial.Protein ini tidak dapat mencukupi untuk
pertumbuhan dan mempertahankan kehidupan yang telah ada.Contohnya Zein pada
jagung dan beberapa protein yang berasal dari tumbuhan.
Protein yang membangun tubuh disebut Protein
Struktural sebagai protein yang bekerja sebagai enzim, antibodi atau hormon
sebagai Protein Fungsional.
Protein
struktural pada umumnya bersenyawa dengan zat lain di dalam tubuh makhluk
hidupKontoh protein struktural antara lain nukleoprotein yang terdapat di dalam
sel dan lipoprotein yang ada di dalam membran sel.Ada juga protein yang tidak
bersenyawa dengan komponen struktur tubuh, tetapi sebagai dalam sel-sel makhluk
hidup.Contoh protein seperti ini adalah protein pada sel telur ayam, burung,
kura-kura dan penyu.
Semua
jenis protein yang kita makan akan dicerna di dalam saluran menjadi zat yang
siap diserap di usus halus, yaitu asam amino-asam. Asam amino-asam amino yang
dihasilkan dari proses, untuk:
·
Bahan dalam sintesis subtansi seperti
hormon, zat antibodi, dan organel sel lainnya
·
Perbaikan, pertumbuhan dan pemeliharaan
struktur sel, jaringan dan organ tubuh
·
Sebagai sumber energi, setiap gramnya
akan menghasilkan 4,1 kalori.
·
Atur dan melaksakan metabolisme tubuh,
misalnya sebagai enzim (protein aktif dan membebaskan pada reaksi kimia)
·
Menjaga keseimbangan asam basa dan
keseimbangan cairan tubuh.Sebagai senyawa penahan / bufer, protein dalam
mempertahankan pH cairan tubuh.
·
Sebagai zat cairan dalam cairan tubuh,
protein membantu dalam mempertahankan tekanan di dalam tubuh sekat-sekat rongga
tubuh.
·
Membantu tubuh dalam menghancurkan atau
menetralkan zat-zat yang masuk ke dalam tubuh.
·
Kekurangan protein di dalam tubuh dapat
menyebabkan beberapa penyakit.Seperti kwashiorkor, anemia, radang kulit, dan
busung lapar yang disebut juga hongeroedem.Karena repres edema (pembengkakan
organ karena kandungan cairan yang berlebihan) pada tubuh.
STRUKTUR
PROTEIN
1. Primer
Linderstrøm – Lang dan rekan kerjanya (1959)
adalah yang pertama kali mengenali tingkat struktural organisasi dalam suatu
protein. Mereka memperkenalkan
istilah struktur primer, sekunder, dan
tersier. Struktur utama mengacu pada urutan asam amino yang membentuk protein
tertentu.Jumlah, sifat kimia, dan susunan berurutan dari asam amino dirantai
protein menentukan struktur yang khas dan memberikan karakteristikyang
menentukan perilaku kimianya. Meski kebanyakan proteinurutan telah ditetapkan
oleh analisis urutan asam amino langsung,sebagian besar sekuens primer
dideduksi secara langsungdari urutan DNA. Seringkali, satu metode berfungsi
untuk mengkonfirmasi yang lain.Ikatan kovalen yang menghubungkan asam amino
bersama disebut peptidaobligasi. Digambarkan pada Gambar 2.2, ikatan peptida
dibentuk oleh suatu reaksiantara a-NH3+ kelompok satu asam amino dan kelompok
a-COO-
asam amino lainnya. Satu molekul air
dihilangkan setiap peptidabentuk ikatan. Tulang punggung polipeptida hanyalah
larik yang diurutkan linearunit asam amino dimasukkan ke dalam rantai
polipeptida. Semua proteindan polipeptida memiliki urutan linear yang mendasar
ini dan di sampingmodifikasi pada asam amino, hanya berbeda dalam jumlahasam
amino yang dihubungkan bersama dalam rantai dan dalam urutan di manaberbagai
asam amino terjadi pada rantai polipeptida. Tambahanikatan kovalen, ditemukan
terutama pada protein disekresikan dan permukaan sel,adalah ikatan disulfida
(juga disebut ikatan S-S) antara residu sistein.
Ikatan ini stabil pada
pH fisiologis tanpa adanya reduktandan oksidan.
2. Sekunder
Rantai polipeptida dari sebuah protein dilipat
menjadi 3 dimensi tertentu struktur yang menghasilkan konformasi unik protein.
Sekunderstruktur mengacu pada susunan struktural lokal reguler yang ditemukan
dalam protein yang bisa disebut sebagai unit lipat independen. Sekunder struktur
ditentukan oleh interaksi kimia (terutama hidrogen bonding) residu asam amino
dengan asam amino lainnya dalam jarak dekat.Struktur sekunder dapat
diidentifikasi sebagai substruktur, biasanya a-heliks dan b-struktur. A-helix,
ditunjukkan pada Gambar 2.4, adalah a struktur sekunder umum dalam protein.
Heliks dicirikan oleh nada mereka (naik per sisa), periode (jumlah residu per
giliran),wenangan (kanan atau kiri), dan diameter. Tipikal a-helix benar
diserahkan dengan pitch 1,5Ă… dan periode
3,6 residu per giliran. Semua rantai samping menunjuk jauh dari heliks. Panjang
per giliran adalah 5,4 angstrom atau 1,5 angstrom per residu. Mengabaikan
rantai samping, yanga-helix memiliki diameter sekitar 6 angstrom. Diameter dari
a-helix cukup kecil sehingga strukturnya lebih seperti terisi silinder dari
mata air terbuka (Cohen, 1993). Panjang heliks a bervariasi dalam protein,
tetapi rata-rata, ada ~ 10 residu per helikssegmen. Secara teoritis, heliks
bisa saja kanan atau kiri. Namun, heliks yang terdiri dari asam-asam amino
tidak pernah kidal. Jika tangan kanan helix adalah tangga spiral dan Anda
sedang mendaki, itu pegangan tangga akan berada di sisi kanan Anda. Beberapa
asam aminotidak menyesuaikan diri dengan heliks sedangkan yang lain mengarah ke
heliks pembentukan.
Protein umumnya dibangun dari kombinasi
sekunder elemen struktur, a-helices dan b-sheets, dihubungkan oleh daerah loop dari
berbagai panjang. Elemen struktural sekunder bergabung dengan cara itu hasil
dalam pembentukan inti hidrofobik yang stabil. Mereka sering diatur dalam
motif, sederhana, super-sekunder yang umum terjadi elemen dengan pengaturan
geometrik yang khas. Sekunder elemen struktur dan motif bergabung untuk
membentuk domain. Domain adalah bagian dari rantai polipeptida yang dapat
melipat secara independen menjadi stabil
3. Tersier
Menguraikan jalur di
mana protein yang tidak terstruktur secara spontan lipat ke bentuk fungsional
asli mereka telah menjadi tujuan utama ahli kimia protein sejak sebelum kertas
tengara Anfinsen (1973). Itu rutan protein yang ada telah dipilih melalui
evolusi tidak hanya mengadopsi struktur 3 dimensi fungsional setelah dilipat
tetapijuga untuk mengoptimalkan proses pelipatan protein baik secara temporal
maupun spasial,mengingat kendala konteks seluler. Upaya untuk memahami struktur
rumit dari polipeptida sangat disederhanakan dengan menyadari bahwa banyak
struktur 3-dimensi (tersier) yang rumit dapat digambarkan sebagai perakitan
struktural sekunder reguler elemen. Struktur tersier adalah pengaturan
intramolekul dari struktur sekunder unit lipat independen terhadap
masing-masing lain. Organisasi 3-dimensi dari beberapa ratus polipeptida
rantai telah
diungkapkan oleh kristalografi dan magnet nuklir spektroskopi resonansi.
Tingkat organisasi ini ditentukan oleh interaksi nonkovalen antara heliks dan
b-struktur bersama dengan interaksi sisi-rantai dan tulang punggung yang unik
untuk diberikan protein. Struktur tersier dapat disimpulkan dari analisis pengepakan
elemen struktural sekunder ini. Penting untuk yang tersierstruktur adalah
keseimbangan yang halus antara banyak antar16 non-kovalen Bab 2 Struktur
Protein GAMBAR 2.6 Melipatgandakan rantai protein dalam air. Segmen hidrofobik (daerah
yang diarsir) mengatur ulang untuk membentuk inti kompak yang dikelilingi oleh
hidrofilik bagian. (Dicetak ulang dari Fletterick et al, 1985 dengan izin). aksi:
daerah hidrofobik yang dibentuk oleh kelompok R nonpolar
asam amino; ionik;
interaksi van der Waals; dan ikatan hidrogen. Ikatan disulfida adalah kekuatan
utama karena mereka kemungkinan besar menstabilkan konformasi setelah lipat
terjadi. Ikatan ini terbentuk secara spontan ketika
kelompok tiol yang tepat
dibawa ke penjajaran sebagai hasil interaksi kooperatif dari kelompok R yang
mengarah ke yang benar Melipat.
Permasalahan
:
1. Seberapa
besar peran polipeptida dan ikatan peptida dalam pembentukan struktur primer
protein ?
2. Jelaskan
pengaruh hidrofilik dan hidrobofik dalam pembentukan struktur tersier protein ?
3. Adakah
kesamaan proses antara pembentukan struktur sekunder dan tersier suatu protein
? jika ada tolong jelaskan !
4. Jelaskan
penyusun protein beserta fungsinya ?